位置:首頁 > 新聞動態 > 科研進展  
謝旗研究組在ABA受體調控研究方面取得新進展

  脫落酸(Abscisic acidABA)作爲主要的植物激素之一,參與植物的生長發育和各種生物和非生物脅迫應對過程。在不良環境脅迫下,植物細胞中的ABA含量增多,是植物感受和應對外界環境的信號。因此,通過對ABA信號轉導通路分子機理的深入探索和研究,有望進一步發掘相關功能基因,培育出抗旱耐鹽等優良性狀的作物。謝旗研究組和西班牙Pedro L. Rodriguez實驗室前期的研究工作分別發現,參與內膜運輸途徑的ESCRTsEndosome Sorting Complex Required for Transports)複合體組分VPS23AFYVE1/FREE1,通過識別ABA受體PYL4,能夠介導ABA受體进入内膜运输途径,从而进入液泡中进行降解,最终影响ABA受體的定位和蛋白稳定性(Belda-Palazon et al., 2016; Yu et al., 2016)。在研究VPS23A參與調控ABA信號途徑的過程中,謝旗研究組發現ABA處理同時也影響了VPS23A的穩定性,從而啓動了植物ESCRT複合體組分蛋白穩定性這個空白領域的研究。 

 

  中國科學院遗传与发育生物学研究所謝旗研究组发现VPS23A能夠通過26S蛋白酶體途徑降解,並且其能夠被K48位連接的泛素鏈修飾。K48位連接的泛素鏈修飾往往導致被修飾蛋白進入26S蛋白酶體途徑進行降解。通過IP/LC-MS-MS的方法,鑒定到一個與VPS23A互作的候選蛋白XBAT35XBAT35是一個RING類型的E3泛素連接酶,它能夠與VPS23A相互作用。xbat35突變體在子葉變綠和根長生長方面表現出對ABA不敏感的表型,並且在幹旱處理下,植株存活率下降;這與vps23a突變體的表型相反,暗示著XBAT35作爲一個E3泛素連接酶有可能通過泛素化修飾而負調控VPS23A蛋白穩定性。一系列生化實驗證明XBAT35的確能夠促進VPS23A蛋白的降解,並且XBAT35能夠直接介導VPS23AK48連接的泛素鏈修飾。因此,VPS23AXBAT35的一個降解型泛素底物蛋白。進一步實驗表明,ABA促進XBAT35VPS23A的降解作用,從而釋放VPS23APYL4蛋白的抑制作用,幫助植物激活ABA信号通路以应對外界环境胁迫。该项研究不仅进一步阐明了ESCRT複合體在ABA信號接收中的響應和調控機制,而且揭示了植物中兩條主要的蛋白降解途徑,包括ESCRT複合體參與的內膜運輸降解途徑和泛素蛋白酶體降解途徑,如何通過影響ABA受體的蛋白水平而精细调节ABA信號的激活和去激活的分子機理。 

 

  上述研究結果于202098日在線發表在Molecular Plant雜志DOI:10.1016/j.molp.2020.09.008),謝旗組助理研究員于菲菲和博士生曹孝強爲該論文的共同第一作者,謝旗研究員和于菲菲助理研究員爲共同通訊作者該工作得到國家重點研發計劃項目和國家自然科學基金委項目的資助